Prolil endopeptidasa eta piroglutamil peptidasa i aktibitateen banaketa tisularra
- Jon Irazusta Astiazaran Director/a
- Javier Gokouria Gil Codirector/a
Universidad de defensa: Universidad del País Vasco - Euskal Herriko Unibertsitatea
Fecha de defensa: 10 de diciembre de 2004
- Juan Ignacio Perez Iglesias Presidente/a
- Rafael Sarria Arostegui Secretario/a
- Aitor Zabala López de Maturana Vocal
- Mercedes Renobales Scheifler Vocal
- Susana María Gil Orozko Vocal
Tipo: Tesis
Resumen
La hormona liberadora de tirotropina es un tripéptido que puede actuar como hormona o como neuropéptido y sus principales funciones se dan en los primeros momentos de la vida de los mamíferos. Dada su estructura muy pocos enzimas son capaces de degradar laTRH: prolil endopeptidasa, que es capaz de hidrolizar el enlace Pro-X (siendo X cualquier aminoácido, excepto otra prolina) y la piroglutamil peptidasa I, capaz de hidrolizar el enlace peptídico pGlu-X. Los tejidos elegidos son diferentes zonas cerebrales (hipotálamo, corteza cerebral, estriado, cerebelo y tronco del encéfalo), hipófisis, hígado, riñón, corazón y pulmón. Se han empleado ratas en diferentes estadios del desarrollo: día embrionario 22 (E22), día de nacimiento (PD0) y diferentes días postnatales (PD2, PD4, PD10, PD15, PD20, PD30, PD90). Para estudiar el envejecimiento, se emplearon ratas adultas jóvenes (PD90 o PM3), y ratas viejas de diferentes edades, PM18 y PM22. Como podemos observar en los resultados, la actividad de ambos enzimas disminuye significativamente durante el desarrollo, excepto la actividad piroglutamil peptidasa I en el hígado y en el riñón. En el envejecimiento continúa la tendencia a descender, siendo significativa en el caso de la prolil endopeptidasa soluble en el pulmón. Los cambios significativos que se observan durante el desarrollo y el envejecimiento, tanto para la prolil endopeptidasa como para la piroglutamil peptidasa I, sugieren que los dos enzimas puedan tener funciones importantes en estos procesos.