Regulacion de la actividad mitocondrial de higado de rata por atp libre, citrato y bicarbonato

Laburpena

El estudio cinetico de la reaccion de hidrolisis del atp catalizada por el complejo atpasa mitocondrial realizado refleja la existencia de dos centros cataliticos habiendose calculado los parametros vm y km para cada uno de ellos tanto en preparaciones de mitocondrias aisladas como en preparaciones en que el enzima se encuentra aislado y purificado. El bicarbonato ejerce su efecto activador unicamente sobre el centro de baja afinidad por el sustrato mientras que el citrato actua como un inhibidor no competitivo en los dos centros cataliticos del enzima. El atp libre actua a bajas concentraciones como un activador mientras que a concentraciones mas elevadas actua como un inhibidor. Por otra parte el atp libre y el citrato compiten por un mismo centro regulador del enzima y los efectos ejercidos por el citrato o el atp libre son aditivos respecto del efecto activador producido por el bicarbonato.