Aspectos estructurales de la interacción lípido-proteína en sistemas modelo y lipoproteínas plasmáticas

Abstract

SE HAN CARACTERIZADO ASPECTOS ESTRUCTURALES DE LA INTERACION LIPIDOPROTEINA EN DOS SISTEMAS DIFERENTES: LA ASOCIACION DE UNA PROTEINA HIDROSOLUBLE (LA ALFA-LACTALBUMINA) CON MEMBRANAS MODELO Y LA ESTRUCTURA DE LA PROTEINA APO B-100 DE LA LIPOPROTEINA DE BAJA DENSIDAD (LDL). PARA ELLO, SE HAN UTILIZADO TECNICAS BIOFISICAS SENSIBLES A LA CONFORMACION DE LAS PROTEINAS, COMO LA ESPECTROSCOPIA DE INFRARROJO. LOS RESULTADOS INDICAN QUE LA FLUCTUACION DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LA ALFA-LACTALBUMINA PERMITE SU INTERACCION CON VESICULAS EN CONDICIONES ELECTROSTATICAS DESFAVORABLES. LA CONFORMACION QUE ADOPTAN DIFERENTES INTERMEDIARIOS DE LA PROTEINA UNA VEZ INSERTADOS ES COMUN, Y SE PARECE AL ESTADO "GLOBULO FUNDIDO". EL ANALISIS CUANTITATIVO DEL ESPECTRO IR DE LA PROTEINA APO-B-100 REVELA QUE ESTA CONTIENE UNA ELEVADA PROPORCION DE ESTRUCTURA EXTENDIDA, PARTE DE LA CUAL INTERACCIONA CON LOS LIPIDOS DE LA LDL. EN AMBOS CASOS (ALFA-LA Y APO B-100), LA CONFORMACION DE LA PROTEINA ESTA MODULADA POR EL ENTORNO LIPIDICO CON EL QUE INTERACCIONA.