Relación estructura-función del sistema de chaperoninas groel-groes

  1. GALÁN COUSILLAS, ASIER
Supervised by:
  1. Arturo Muga Villate Director

Defence university: Universidad del País Vasco - Euskal Herriko Unibertsitatea

Fecha de defensa: 01 September 2003

Committee:
  1. Jose Luis Rodriguez Arrondo Chair
  2. Ana Rosa Viguera Rincon Secretary
  3. Cristina Risco Ortiz Committee member
  4. Fernando Castaño Almendral Committee member
  5. José Villalaín Boullón Committee member
Department:
  1. Bioquímica y Biología Molecular

Type: Thesis

Teseo: 97002 DIALNET

Abstract

El sistema de chaperoninas bacteriano formado por GroEL y su cochaperonina GroES es de vital importancia para el correcto plegamiento de numerosas proteinas celulares en R.coli. GroEL es una proteína tetradecamérica formada por dos anillos homoheptaméricos unidos entre sí que forman un cilindro o doble toroide hueco. GroES es un homohéptamero que interacciona con GroEL en ambos extremos apicales. En esta tesis se estudia mediante técnicas de espectrocoóa de infrarrojo el efecto de nucleótidos hidrolizables y no hidrolizables sonre la estructura de GroEL y las implicaciones funcionales de los cambios conformacionales generados por la unión e hidrólisis de los mismos en cada caso. Se distingue una conformación característica del estado unido a ATP diferente a la correspondiente a la unión de ADP- Por otra parte, se estudia el replegamiento de GroEL en condiciones de apelotonamiento macromolecular similares a las existentes en el interior de la célula (200-300 mg/ml de concentración macromolecular). En dichas condiciones la eficiencia en el replegamiento y reoligomerización de GroEL se triplica y el oligómero replegado es indistinguible estructural y funcionalmente de GroEL nativa. Este es el primer estudio publicado sobre el replegamiento de una proteína oligomérica en condiciones de apelotonamiento macromolecular.